bohanan
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Les peptides sont beaucoup plus efficaces que les acides aminés:
Connaissez-vous la différence entre des protéines, des peptides et des acides aminés (AA) ?
Les acides aminés sont les briques élémentaires qui constituent les protéines : une protéine est donc une longue chaine (voire très longue) d’acides aminés (la plupart du temps, plusieurs centaines). Les peptides quant à eux désignent simplement de courtes chaines d’acides aminés (moins de 10). Il s’agit donc avant tout d’une distinction d’une taille avec :
protéines > polypeptides (10 à 50 AA) > peptides (2 à 10 AA) > acides aminés (AA)
Comme pour les index glycémiques (pour tout savoir sur les index glycémiques, cliquez ici), on a longtemps pensé que « plus c’est petit, plus ça se digère vite ». Et une digestion rapide est cruciale après un effort physique : elle permet d’accélérer la récupération et d’augmenter la synthèse de protéines dans les muscles, ce qui signifie à long terme pour les sportifs de force : plus de masse musculaire et plus de force.
On a donc vu les fabricants de compléments alimentaires proposer à la vente des acides aminés libres, produits par hydrolyse (découpe) en laboratoire de protéines entières. Ces produits coutent très cher mais sont en fait peu efficaces : moins qu’une protéine entière et beaucoup moins que des peptides! Cher et moins efficace, qui dit mieux ?
Mais pourquoi les acides aminés sont-ils inutiles ?
Il faut tout d’abord comprendre comment les protéines, les peptides et les acides aminés sont absorbés. Après avoir été consommées, les protéines sont découpées par nos enzymes au niveau de l’intestin pour donner des polypeptides et peptides qui seront absorbés en bonne partie par un transporteur dédié appelé PepT1. Les peptides quant à eux sont des morceaux de protéines hydrolysées, c’est-à-dire pré-digérées, on saute donc simplement l’étape de découpe enzymatique et ils sont immédiatement absorbés au niveau du PepT1. Quant aux acides aminés, on n’en trouve quasiment pas dans la nourriture ni après la découpe enzymatique d’une protéine classique (qui donne surtout des peptides et des polypeptides). Ils ne disposent pas d’un transporteur spécifique pour l’absorption et doivent emprunter des transporteurs d’acides aminés dits « sodium dépendants » qui dépendent du gradient de sodium. C’est parce qu’ils ne possèdent pas de transporteur spécifique que les acides aminés sont absorbés beaucoup moins vite que les di et tri-peptides (ensemble de 2 ou 3 acides aminés). Ceci est connu dans le milieu médical depuis les années 80 !
De précédentes études ont déjà montré que les peptides permettent de stimuler très fortement la synthèse protéique dans les muscles (beaucoup plus qu’une protéine classique), tout en étant encore plus digeste, au point de pouvoir en prendre pendant un entrainement sportif intense sans aucun trouble digestif.
Cette fois une étude japonaise a comparé deux protéines : une whey classique et un hydrolysat de la même whey. Autrement dit, l’hydrolysat contenait le même type et le même nombre d’acides aminés mais simplement déjà découpés. Les deux protéines ont été données à des rats et les chercheurs ont mesuré les différences de synthèse protéique dans les muscles. Résultat : les peptides ont stimulé beaucoup plus fortement la création de tissu musculaire que la whey.
Ces résultats appuient donc mes explications dans mon livre « Nutrition de la Force », mais attention! Il existe très peu d’hydrolysats de qualités! Pour qu’il soit efficace il doit contenir une forte proportion de di et de tri-peptides. Une grand nombre de produits sont faiblement hydrolysés ce qui ne les rend pas intéressants. A ma connaissance le seul hydrolysat de haute qualité est le PeptoPro, que je recommande donc.
Source : Julien Venesson
Référence : Atsushi Kanda, Kyosuke Nakayama, Tomoyuki Fukasawa, Jinichiro Koga, Minoru Kanegae, Kentaro Kawanaka and Mitsuru Higuchi. Post-exercise whey protein hydrolysate supplementation induces a greater increase in muscle protein synthesis than its constituent amino acid content. British Journal of Nutrition, available on CJO2013. doi:10.1017/S0007114512006174.
Connaissez-vous la différence entre des protéines, des peptides et des acides aminés (AA) ?
Les acides aminés sont les briques élémentaires qui constituent les protéines : une protéine est donc une longue chaine (voire très longue) d’acides aminés (la plupart du temps, plusieurs centaines). Les peptides quant à eux désignent simplement de courtes chaines d’acides aminés (moins de 10). Il s’agit donc avant tout d’une distinction d’une taille avec :
protéines > polypeptides (10 à 50 AA) > peptides (2 à 10 AA) > acides aminés (AA)
Comme pour les index glycémiques (pour tout savoir sur les index glycémiques, cliquez ici), on a longtemps pensé que « plus c’est petit, plus ça se digère vite ». Et une digestion rapide est cruciale après un effort physique : elle permet d’accélérer la récupération et d’augmenter la synthèse de protéines dans les muscles, ce qui signifie à long terme pour les sportifs de force : plus de masse musculaire et plus de force.
On a donc vu les fabricants de compléments alimentaires proposer à la vente des acides aminés libres, produits par hydrolyse (découpe) en laboratoire de protéines entières. Ces produits coutent très cher mais sont en fait peu efficaces : moins qu’une protéine entière et beaucoup moins que des peptides! Cher et moins efficace, qui dit mieux ?
Mais pourquoi les acides aminés sont-ils inutiles ?
Il faut tout d’abord comprendre comment les protéines, les peptides et les acides aminés sont absorbés. Après avoir été consommées, les protéines sont découpées par nos enzymes au niveau de l’intestin pour donner des polypeptides et peptides qui seront absorbés en bonne partie par un transporteur dédié appelé PepT1. Les peptides quant à eux sont des morceaux de protéines hydrolysées, c’est-à-dire pré-digérées, on saute donc simplement l’étape de découpe enzymatique et ils sont immédiatement absorbés au niveau du PepT1. Quant aux acides aminés, on n’en trouve quasiment pas dans la nourriture ni après la découpe enzymatique d’une protéine classique (qui donne surtout des peptides et des polypeptides). Ils ne disposent pas d’un transporteur spécifique pour l’absorption et doivent emprunter des transporteurs d’acides aminés dits « sodium dépendants » qui dépendent du gradient de sodium. C’est parce qu’ils ne possèdent pas de transporteur spécifique que les acides aminés sont absorbés beaucoup moins vite que les di et tri-peptides (ensemble de 2 ou 3 acides aminés). Ceci est connu dans le milieu médical depuis les années 80 !
De précédentes études ont déjà montré que les peptides permettent de stimuler très fortement la synthèse protéique dans les muscles (beaucoup plus qu’une protéine classique), tout en étant encore plus digeste, au point de pouvoir en prendre pendant un entrainement sportif intense sans aucun trouble digestif.
Cette fois une étude japonaise a comparé deux protéines : une whey classique et un hydrolysat de la même whey. Autrement dit, l’hydrolysat contenait le même type et le même nombre d’acides aminés mais simplement déjà découpés. Les deux protéines ont été données à des rats et les chercheurs ont mesuré les différences de synthèse protéique dans les muscles. Résultat : les peptides ont stimulé beaucoup plus fortement la création de tissu musculaire que la whey.
Ces résultats appuient donc mes explications dans mon livre « Nutrition de la Force », mais attention! Il existe très peu d’hydrolysats de qualités! Pour qu’il soit efficace il doit contenir une forte proportion de di et de tri-peptides. Une grand nombre de produits sont faiblement hydrolysés ce qui ne les rend pas intéressants. A ma connaissance le seul hydrolysat de haute qualité est le PeptoPro, que je recommande donc.
Source : Julien Venesson
Référence : Atsushi Kanda, Kyosuke Nakayama, Tomoyuki Fukasawa, Jinichiro Koga, Minoru Kanegae, Kentaro Kawanaka and Mitsuru Higuchi. Post-exercise whey protein hydrolysate supplementation induces a greater increase in muscle protein synthesis than its constituent amino acid content. British Journal of Nutrition, available on CJO2013. doi:10.1017/S0007114512006174.